过硫化物
其正式名称应为过硫化物差不多只用于生物化学的范畴。与过氧化物（R-O-O-R）相似，它的整体连结是R-S-S-R。
三个硫原子按序列连结有时被称为三硫键，但其实只是两个双硫键。
双硫键在一些蛋白质的折叠及稳定性占有重要的地位，而这些蛋白质多是分泌在细胞外的环境。由于大部分细胞的区间都是还原环境，这令在原生质中的双硫键十分不稳定（但亦有例外）。
胱氨酸是由两个半胱氨酸以双硫键连合而组成。蛋白质的双硫键是在半胱氨酸残基的硫醇之间形成。其他含有硫的氨基酸：蛋氨酸就不能形成双硫键。一条双硫键一般是将半胱氨酸的简写用连结符号来表示，例如“Cys26-Cys84双硫键”，或简化为“26-84双硫键”，或更简单的“C26-C84”，当中已暗示了双硫键而不须明言。蛋白质双硫键的原型是双氨基酸肽的胱氨酸，它是以双硫键将两个半胱氨酸结合组成。双硫键结构是以它在Cβ − Sγ − Sγ − Cβ原子之间的χss两面角来描述，而一般都是接近±90°。
双硫键从以下方式稳定折叠后的蛋白质：
它将蛋白质的两部分紧握，使蛋白质形成折叠的形状。另一种说法则是它降低非折叠形状的蛋白质的熵，使其不稳定。
它会成为折叠后蛋白质的疏水核心，亦即局部的疏水残基会凝聚在双硫键的周边，透过疏水性的相互作用而紧扣在一起。
与1及2有关的，它会与蛋白质链的两段连结，增加蛋白质残基的局部有效浓度，并降低水分子的局部有效浓度。因为水分子会攻击氨基之间的氢键及打破二级结构，双硫键就可以稳定在附近的二级结构。例如，有研究显示肽的不同部分在分隔后没有结构，但在建立双硫键后就有著稳定的二级结构及三级结构。
蛋白质的双硫键是由硫醇双硫交换反应来形成。disulfide species是指半胱氨酸在双硫连接蛋白质中的特定配对，一般会以括号来表示，例如“(26-84, 58-110)disulfide species”。disulfide ensemble则是一组有著相同编号双硫键的disulfide species．并以1S ensemble、2S ensemble等来分别表示有一条、两条等双硫键的disulfide ensemble。因此，(26-84) disulfide species属于1S ensemble，而(26-84, 58-110) species则属于2S ensemble。而没有双硫键的species就会以R来表示，代表完全还原的意思。在一般的情况下，双硫键的重新现置是比形成新双硫键或是它们的还原来得要快。所以，在ensemble中的disulfide species比在 ensemble之间更快获得平衡。
蛋白质的原始形式一般是一个单一的disulfide species，而有些蛋白质在功能上会转变双硫键的状态，例如硫氧还蛋白。在多于两个半胱氨酸的蛋白质中，可以生成非原始的双硫键，而这些蛋白质差不多都是没有折叠的。当半胱氨酸的数量增加时，非原始的蛋白质会以几何级数增加。
在真核生物细胞中，双硫键一般是在糙面内质网内生成，而非原生质。这是因内质网的氧化环境及原生质的还原环境（参考谷胱甘肽）。所以双硫键多会在分泌的蛋白质、溶酶蛋白质及膜蛋白质的外浆区域中找到。
但是亦有例外的情况。在原生质的蛋白质附近出现的半胱氨酸残基会成为氧化感应器，当细胞的还原潜能转弱时，它们氧化及触发细胞反应。牛痘病毒亦会产生有著多个双硫键的原生质蛋白质及肽，虽然原因不明，它们有著保护的效力抵抗细胞间的蛋白质加水分解。
双硫键亦会在多种哺乳动物的精子染色质内的精蛋白之间产生。