结构学派
生化学派给基因的生物化学功能勾画了一个粗略的轮廓。但在物理学家眼里，是结构决定着功能，对结构了解得越精细，则从其中推导出功能信息的可能性就越大，准确性越高。这就是当时概念尚未十分明确但气氛却非常浓郁的还原论。
结构学派的根据地是英国剑桥大学著名的卡文迪什实验室。1937年，劳伦斯·布拉格（Lawrence Bragg）爵士接替刚去世的卢瑟福，担任该室的第四任首席教授。劳伦斯·布拉格与他的父亲威廉·亨利·布拉格一起，应用X光衍射法研究晶体的结构，提出有名的布拉格公式。早在1915年当他25岁时，就与他的父亲共同荣获了诺贝尔物理学奖。
在布拉格的领导之下，卡文迪什实验室聚集了一批从事蛋白质晶体学研究的科学家，其中有贝纳尔（J.D.Bernal）、佩鲁兹（M.Perutz）和肯德鲁（J.Kendrew）等。
一个蛋白质分子由一条到几条肽链组成。肽链是由许多不同氨基酸分子缩水而生成的长链。这些长链很清确地折叠起来，构成各种各样的形态，如近球状的、纤维状的，等等。这些折叠往往要经过好几次，犹如一个很长的弹簧或软发夹，必须进一步折叠才能放入工具箱或化妆盒一样。
布拉格小组早初得出的蛋白质分子结构模型，是一个错误的模型。他们犯错误的原因是，把所有模型都做成了整数倍轴，即一个螺旋中包含着整数个氨基酸单位。这大概是毕达哥拉斯（公元前6世纪的希腊数学家）主义的幽灵（数的隐喻的形而上学）在作怪。
成功的模型却在美国产生了。泡林（L.Pauling）当时是加州理工学院的教授。他最先将量子力学应用于化学键的研究，得出关于有机化合物分子结构的“共振论”，荣获1954年的诺贝尔化学奖。当时，他正领导着一个很有才华的研究小组，应用有机化学理论研究生命现象。泡林在构建蛋白质分子的结构模型时，并不试图让螺旋轴整数倍化，而是任其自然地折叠。按泡林模型，每螺旋包含3.6个氨基酸，这就是有名的蛋白质α螺旋模型。泡林把这一模型与当时已知的一些多肽链的X射线衍射图进行了比较，发现能很好地符合。他们的成果发表在1951年《美国科学院院刊》上。后来，大量的证据充分证明了泡林α螺旋模型的正确性。
两年之后，1953年，两位青年科学沃森（J.D.Watson）和克里克（F.H.C.Crick）应用类似的方法建立了脱氧核糖核酸（DNA）分子结构的有名的双螺旋模型。DNA作为基因的化学本质也已在1944年得到证明。这时候，信息学派、生化学派和结构学派开始合流，相互融合，终于将基因研究推向分子水平，推动了分子遗传学的诞生和发展。