乳铁蛋白
1939年Sorensen等人在分离乳清蛋白时得到一种红色蛋白，Polis等人在分离Lp时也得到部分纯化的红色蛋白，但至1959年Groves用色谱得到纯的红色物质后,才确认这种红色物质是一种含铁蛋白质,称之为乳铁蛋白(Lactoferrin,Lf)，又称红蛋白。
乳铁蛋白[1]有多种生物活性，归纳起来有以下几方面：
１、抑菌作用
２、吞噬细胞功能效应
３、细胞生成调节功能
４、补体活性调整
５、影响NK和ADCC活性
６、调节发炎瓜，抑制感染部位炎症
７、还原溶菌酶再生的刺激效应
８、在肠道中铁吸收的刺激和回归
９、抗病毒效应
１０、生物活性单体
１１、对牛瘤胃中微生物的控制
１２、缺铁乳铁蛋白抗氧化作用
１３、淋巴细胞的生长刺激
１４、颗粒细胞、嗜中性粒细胞的调整
１５、双歧杆菌的生长刺激
１６、对补体溶血活性的阻碍作用
１７、对单核白血球的白血球迁移因子生成的促进作用
乳铁蛋白的生物活性受多种因素的制约，盐类、铁含量、pH、抗体或其它免疫物质、介质等影响其生物活性。
在各种Lfcin中，牛乳的Lfcin(LfcinB)抗菌活性最强，而人的Lfcin(LfcinH)来源特殊，因此成为主要的研究对象。LfcinB来源于牛乳铁蛋白的第17-41位氨基酸，由25个氨基酸残基组成，氨基酸顺序为：
Phe-Lys-Cys-Arg-Arg-Trp-Gln-Trp-Arg-Met-Lys-Lys-Leu-Gly-Ala-Pro-Ser-Ile-Thr-Cys-Val-Arg-Arg-Ala-PheH[4]，包括5个Trp、3个Lys和多个芳香族氨基酸残基，具有强碱性，pI>8.5，分子量3100Da，其中的2个Cys通过形成分子内二硫键使LfcinB一分子呈不完全的桶状，但研究表明，二硫键在抗菌过程中作用不大，被破坏后LfcinB的抗菌活性并不减弱[5]。LfcinH来源于人乳铁蛋白的1-45位氨基酸，11与12位氨基酸残基之间的肽键断裂，两个肽片段靠二者间的二硫键连接成为一个分子。
LfcinB具有广谱抗菌活性，对革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌均有效，同时具有抗真菌、抗病毒、刺激细胞生长、参与免疫调节等多种生物学功能。
现在国际上高纯度(95%以上)乳铁蛋白的售价高达1200美元,而且生产厂家只有为数不多几家,国内据说国家已投入巨资搞科研开发,但迟迟未见该产品上市.